Секция № 8 Регенерация, адаптация, функциональная морфология и гомеостаз

Миоглобин – белок, содержащийся в сердце и скелетных мышцах.

Он задерживает кислород в мышечных клетках, позволяя им вырабатывать энергию, необходимую для сокращения мышц. При повреждении сердца или скелетных мышц миоглобин выделяется в кровь, где циркулирует в течение нескольких часов. Затем он отфильтровывается из крови почками и выводится из организма с мочой. Большая концентрация миоглобина токсична для почек, и при серьезных травмах выброс миоглобина в кровь может привести к почечной недостаточности.

Миоглобин может быть использован как вспомогательный тест при диагностике инфаркта миокарда, однако он не является специфичным для этого заболевания, поскольку он выделяется в кровь при повреждении любых мышц. Одна из распространенных причин резкого повышения миоглобина в крови – рабдомиолиз, стремительный распад мышечной ткани. Он может быть вызван тяжелыми травмами (например, при автокатастрофе), поражении электрическим током, ожогами, тромбозом, интоксикации, некоторыми инфекциями (ВИЧ, грипп, стрептококк), неконтролируемым диабетом, гипо- и гипертиреозом, мышечными дистрофиями на поздних стадиях.

Подробное описание исследования

Миоглобин — специфический белок, который содержится в мышечных клетках скелетных мышц и сердца. Также небольшая часть белка может синтезироваться в сосудах, печени, головном мозге. Он обладает большим сродством к кислороду, чем гемоглобин. Это обусловливает две важные функции белка — накопление кислорода в тканях и использование его при критически малых уровнях кислорода в мышце. Кислород переносится к митохондриям, где происходят реакции для получения клетками энергии.

Миоглобин поступает в кровь при повреждении миокарда и скелетных мышц. Анализ на миоглобин наиболее часто используется для диагностики поражения сердца — инфаркта миокарда. Оно проявляется сильной болью в области груди, боль может отдавать в левую руку, челюсть, живот. Также иногда наблюдается потливость, одышка, тошнота, потеря сознания. Симптомы в основном возникают в покое.

К преимуществам миоглобина относится то, что данный белок является наиболее ранним маркером инфаркта миокарда. Он очень быстро выходит в кровоток при разрушении кардиомиоцитов (клеток сердечной мышцы) и может определяться уже через час после инфаркта. Наивысших значений показатель достигает через 4-12 часов и приходит в норму в течение суток. Однако данный анализ не является специфичным для инфаркта, поэтому для уточнения диагноза следует проводить анализ вместе с определением других маркеров поражения миокарда (тропонином и креатинкиназой-МВ).

Уровень миоглобина также повышается при повреждении скелетных мышц на фоне следующих заболеваний:

  1. Миозит — воспаление мышечной ткани. Симптомы в виде лихорадки, мышечной слабости и боли в мышцах.
  2. Миодистрофии в основном представлены миодистрофией Дюшена или Беккера. Являются наследственными заболеваниями и сопровождаются парезами, параличами, кардиологическими расстройствами, поражением дыхательной системы. Миодистрофия Дюшена проявляется в раннем детском возрасте с быстрым прогрессированием симптомов, обездвиживанием. Дистрофия Беккера имеет более легкое течение, дебютирует позднее, в возрасте 10-20 лет, и характеризуется медленно нарастающей мышечной слабостью, что позволяет людям с таким заболеванием долгое время сохранять способность к самостоятельной ходьбе.
  3. Синдром сдавления, который возникает при освобождении длительно пережатых участков тела тяжелыми предметами (при природных и техногенных катастрофах, обвалах). В результате из поврежденных тканей в кровь выходят токсические вещества (миоглобин, креатинин, ионы калия и кальция, лизосомальные ферменты и др.), что может приводить к ацидозу (повышению кислотности крови) и развитию почечной недостаточности.

Нужно сказать, что миоглобин выводится в неизмененном виде почками. При нарушении их работы (почечной недостаточности) уровень белка в крови может быть повышен. Избыточное выделение белка также само по себе негативно сказывается на функции почек.

Таким образом, определение уровня миоглобина в сыворотке крови вместе с другими маркерами позволяет вовремя диагностировать инфаркт миокарда и заболевания, связанные с повреждением скелетных мышц, а значит своевременно назначить лечение и снизить риск развития осложнений.

Когда нужно проводить анализ миоглобина?

Чаще всего определение уровня миоглобина требуется для подтверждения инфаркта миокарда. Основанием для проведения анализа являются следующие симптомы, которые испытывает пациент:

  • боль за грудиной, иррадиирующая в лопатку или шею
  • сильная одышка, затрудненное дыхание, нехватка воздуха
  • скачки кровяного давления
  • онемение конечностей, холодный пот
  • повышенное чувство беспокойства и страх пациента

Сдача анализа крови на определение уровня миоглобина требует специальной подготовки. Следует исключить все факторы, которые могут повлиять на точность результата. Анализ крови сдают утром, натощак, последний прием пищи должен состояться не позже, чем за 8-9 часов до проведения анализа. Утром можно пить только обычную воду. Кофе, соки или чай настоятельно не рекомендуются, поскольку эти напитки могут исказить точность результатов.

Запрещен прием алкогольных напитков и курение. В день сдачи анализа пациент должен находиться в спокойном расслабленном состоянии.

Использованная литература

  1. Кулева, Н.В., Красовская, И.Е. Новая роль миоглобина в функционировании сердечной и скелетные мышц. Биофизика, 2021. — Т. 61(5). — С. 861-864.
  2. Клинический протокол диагностики и лечения прогрессирующей мышечной дистрофии Дюшенна/Беккера, 2021. — 19 с.
  3. Чаулин, А.М., Дупляков, Д.В. Биомаркеры острого инфаркта миокарда: диагностическая и прогностическая ценность. Клиническая практика, 2021. — №3.
  4. Клинический протокол диагностики и лечения идиопатические воспалительные миопатии, 2021. — 29 с.
  5. Клиническая лабораторная диагностика. Национальное руководство. В 2-х томах / под ред. В.В. Долгова, В.В. Меньшикова. — М. : ГЭОТАР-Медиа, 2012. — 928 с.
  6. Острый инфаркт миокарда с подъемом сегмента ST электрокардиограммы. Клинические рекомендации, 2021. — 157 с.

Что такое сердечный тропонин?

Тропонины – семейство белков, которые содержатся в скелетной мускулатуре и сердечной мышце – миокарде. Существует три типа тропонина: тропонин С, тропонин I и тропонин Т. Все вместе они участвуют в сокращении мыщц. Тропонин I и тропонин T обнаруживаются только в сердечной мышце. Эти кардиоспецифичные тропонины (обозначаются еще как сТнI и сТнТ) в норме практически не содержатся в крови. Когда происходит повреждение миокарда, сердечные тропонины I и T в больших количествах проникают в кровоток. Количество попадающих в кровь тропонинов напрямую зависит от объема повреждения миокарда.

Наиболее чувствительным и специфичным в отношении повреждения сердечной мышцы является тропонин I. Если у человека случается инфаркт миокарда, то есть гибель части сердечной мышцы, то уровень тропонинов в крови повышается через 3-4 часа с момента повреждения и может оставаться повышенным в течение 10-14 дней.

Роль в кухне [ править ]

Миоглобин содержит гемы, пигменты, отвечающие за цвет красного мяса . Цвет мяса частично определяется степенью окисления миоглобина. В свежем мясе атом железа находится в степени окисления двухвалентного железа (+2), связанного с молекулой кислорода (O 2 ). Хорошо прожаренное мясо имеет коричневый цвет, потому что атом железа теперь находится в степени окисления трехвалентного железа (+3), потеряв электрон. Если мясо подверглось воздействию нитритов , оно останется розовым, потому что атом железа связан с NO, оксидом азота (например, солонина или вяленая ветчина.). Мясо, приготовленное на гриле, также может иметь красновато-розовое «кольцо дыма», возникающее из-за связывания гемового центра с угарным газом . [20] Сырое мясо, упакованное в атмосфере окиси углерода, также имеет то же розовое «кольцо дыма» из-за тех же принципов. Примечательно, что поверхность этого сырого мяса также имеет розовый цвет, который в сознании потребителей обычно ассоциируется со свежим мясом. Этот искусственно вызванный розовый цвет может сохраняться до одного года. [21] Hormel и Cargill, как сообщается, используют этот процесс упаковки мяса, и мясо, обработанное таким образом, находится на потребительском рынке с 2003 года. [22]

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Коллман Дж. П., Булатов Р., Сандерленд С. Джей, Фу Л. (февраль 2004 г.). «Функциональные аналоги цитохром с оксидазы, миоглобина и гемоглобина». Химические обзоры
    .
    104
    (2): 561–88. DOI : 10.1021 / cr0206059 . PMID 14871135 .
  • Ридер Б.Дж., Свистуненко Д.А., Cooper CE, Wilson MT (декабрь 2004 г.). «Радикальная и окислительно-восстановительная химия миоглобина и гемоглобина: от исследований in vitro до патологии человека». Антиоксиданты и редокс-сигналы
    .
    6
    (6): 954–66. DOI : 10.1089 / ars.2004.6.954 . PMID 15548893 .
  • Schlieper G, Kim JH, Molojavyi A, Jacoby C, Laussmann T., Flögel U, Gödecke A, Schrader J (апрель 2004 г.). «Адаптация мышей с нокаутом миоглобина к гипоксическому стрессу» . Американский журнал физиологии. Регуляторная, интегративная и сравнительная физиология
    .
    286
    (4): R786-92. DOI : 10,1152 / ajpregu.00043.2003 . PMID 14656764 . S2CID 24831969 .
  • Takano T (март 1977 г.). «Структура миоглобина уточнена с разрешением 2-0 A. II. Структура дезоксимиоглобина кашалота». Журнал молекулярной биологии
    .
    110
    (3): 569–84. DOI : 10.1016 / S0022-2836 (77) 80112-5 . PMID 845960 .
  • Рой А., Сен С., Чакраборти А.С. (февраль 2004 г.). «Неферментативное гликирование in vitro усиливает роль миоглобина как источника окислительного стресса». Свободно-радикальные исследования
    .
    38
    (2): 139–46. DOI : 10.1080 / 10715160310001638038 . PMID 15104207 . S2CID 11631439 .
  • Стюарт Дж. М., Блейкли Дж. А., Карпович П. А., Каланши Е., Тэтчер Б. Дж., Мартин Б. М. (март 2004 г.). «Необычно слабое связывание кислорода, физические свойства, частичная последовательность, скорость автоокисления и потенциальный сайт фосфорилирования миоглобина белухи (Delphinapterus leucas)». Сравнительная биохимия и физиология Б
    .
    137
    (3): 401–12. DOI : 10.1016 / j.cbpc.2004.01.007 . PMID 15050527 .
  • Ву Г., Уэйнрайт Л. М., Пул Р. К. (2003). Микробные глобины
    . Успехи микробной физиологии.
    47
    . С. 255–310. DOI : 10.1016 / S0065-2911 (03) 47005-7 . ISBN 9780120277476. PMID 14560666 .
  • Мирчета С., Синьор А. В., Бернс Дж. М., Коссинс А. Р., Кэмпбелл К. Л., Беренбринк М. (июнь 2013 г.). «Эволюция способности млекопитающих нырять, отслеживаемая чистым поверхностным зарядом миоглобина» . Наука
    .
    340
    (6138): 1234192. DOI : 10.1126 / science.1234192 . PMID 23766330 . S2CID 9644255 .. Также см. Статью Proteopedia об этом открытии.

Что такое молекулы мышечного гемоглобина?

Миоглобин это белок, который присутствует в мышцах поперечно-полосатых, аналогично расположеных в миокардовой ткани. Миоглобин входит в состав группы хромопротеиновых молекул.

В миоглобине присутствует ген, который взаимосвязан с частью белков организма и входит в простетическую группу. В молекулу миоглобина входят составные части аминокислот.

Белок является мономером, который состоит из единственной цепи.

Существуют структуры молекулы белка:

  • Структура первичная это стадия мономера, состоящая из полипептидной связывающей цепи, в состав которой входит остатки аминокислот,
  • Структура вторичной стадии конфирмация, которая имеет а-спиральную форму и 75,0% молекул имеет данную структуру,
  • Структура третичного типа имеет а-спиральную форму, которая сложена в глобулу компактного типа.

Чтобы определить структуру третичного вида, нужен метод анализа при помощи рентгена.

Норма индекса миоглобина

Нормативные показатели могут расти в сторону увеличения, и зависеть от методик лабораторного исследования:

  • Диагностический тест – иммуно-нефелометрический,
  • РИА анализ радиоиммунологический,
  • Исследование методикой иммунофлюоресцентного анализа.

Несмотря, на различную чувствительность лабораторных тестов, объем миоглобина не превышает индекс от 65,0 до 80,0 мкг/л.

Нормативный показатель:

  • Для представителей сильного пола от 19,0 до 92,0 мкг/л,
  • Для женского организма от 12,0 до 76,0 мкг/л,
  • Средний нормативный коэффициент 49,0, а также больше, или меньше на 17,0 единиц (для мужского пола),
  • Средний норматив для женщин 35,0, а также больше, или меньше на 14,0,
  • Концентрация молекул миоглобина в урине меньше, чем индекс 20,0 мкг/л, в абсолютно здоровом организме, в урине не должен присутствовать белок миоглобин.

Когда индекс миоглобина в составе крови отличается от нормативных единиц, тогда ставят диагноз миоглобинемия.

Если обнаружено при прохождении анализа присутствие миоглобина в урине, тогда устанавливают диагноз миоглобинурии.

Индекс повышен

Физиологическое повышение мышечного типа гемоглобина. Причины связаны с нагрузкой на мышечную ткань скелета, особенно при спортивных состязаниях и тренировках, а также при применении физиотерапии электрическими импульсами.

Патологическое повышение индекса происходит при таких заболеваниях:

  • Повреждение сердечной мышцы при инфаркте миокарда (увеличивается гемопротеин, а также происходит увеличение показателя креатинкиназы). Миоглобин повышается спустя 30 минут после появления болевого синдрома, и его присутствие можно определить даже на 3 сутки после приступа,
  • Недостаточность в почках и синдром уремический,
  • Воспаление, которое протекает в тканях мышц,
  • При травматизме,
  • Ожоги тканей термические в глубокой форме,
  • Ожоги химического типа в мышечной ткани,
  • Судороги мышечного характера,
  • После хирургического вмешательства,
  • Дистрофия мышц.

Индекс понижен

Понижается индекс мышечного типа гемоглобина в крови только под воздействием патологии, такой как:

  • Артрит ревматоидного типа,
  • Воспаление ткани мышц полимиозит,
  • Миастения это присутствие в составе крови антител, которые влияют на миоглобин.

Полимиозит

Материал и методы

Определяли содержание миоглобина в крови 30 (19 мужчин и 11 женщин в возрасте 41—94 лет) трупов, умерших в результате острой сердечно-сосудистой недостаточности и хронической ишемической болезни сердца. Забор крови_осуществляли на вскрытии не позже 35 ч после наступления смерти. Кровь забирали в количестве 10 мл сухим шприцем из бедренной вены трупа в стерильную склянку, согласно параграфу VII, главы 88 приказа № 346н Минздравсоцразвития Р.Ф. от 12.05.10 «Об утверждении порядка организации и производства судебно-медицинских экспертиз в государственных судебно-экспертных учреждениях Российской Федерации». Использовали 2 метода: реакцию пассивной гемагглютинации с эритроцитарным диагностикумом ДС-ЭРИТРО-МИОГЛОБИН НПО «Диагностические системы» и иммунотурбидиметрический тест с набором DiaSys Diagnostic Systems GmbH. Методика с использованием эритроцитарного диагностикума является полуколичественной: производят визуальную оценку наличия гемагглютинации в зависимости от степени разведения исследуемого образца. Иммунотурбидиметрический тест — количественный: используется метод фиксированного времени. Он основан на фотометрическом измерении реакции антиген—антитело между антителами против человеческого миоглобина, иммобилизованными на латексных частицах, и присутствующим в образце миоглобином. Статистическую обработку полученных результатов проводили с помощью пакета программ BIOSTAT. Для анализа корреляционной связи данных двух выборок применяли корреляцию по Спирмену.

Тропонин какая норма в крови?

Референсные значения: < 0,29 нг/мл. Обычно уровень тропонина I в крови настолько низкий, что не может быть измерен. Поэтому даже небольшое повышение может свидетельствовать о повреждении сердца.

Значительно повышенный уровень тропонина I с очень высокой вероятностью свидетельствует об инфаркте миокарда или другом повреждении сердца. Если у человека, страдающего стенокардией или предъявляющего жалобы на боль в сердце, уровень тропонина I не повышен, то это исключает вероятность повреждения у него сердца.

Какие причины повышения уровня тропонина I в крови?

Основная причина повышения концентрации тропонина I – гибель клеток сердечной мышцы, что чаще всего бывает при инфаркте миокарда. После инфаркта уровень тропонина I остается повышенным еще в течение 10-14 дней.

Гораздо реже тропонин I может повышаться вследствие следующих причин.

  • Миокардит – инфекционное воспаление сердечной мышцы
  • Перикардит – воспаление оболочек сердца
  • Тромбоэмболия легочной артерии – закупорка легочной артерии сгустком крови, приводящая к ограничению кровотока в зоне легкого
  • Травма сердца, в том числе хирургическая

полный список вопросов
‹ Предыдущая страница | Следующая страница ›

Вывод

При правильном распределении нагрузки на группу мышц и при здоровом сбалансированном питании и образе жизни, миоглобин будет в пределах нормативных показателей.

Роль данного белка очень важна в человеческом организме это обеспечение кислородом клетки мышц, транспортировка кислорода к месту назначения и транспортирование углекислого газа к легким.

При нормальном показании миоглобина в составе крови, будет идти бесперебойная робота газообменного процесса в организме для правильного функционирования жизнеобеспечивающих органов.

(
1 оценок, среднее: 5,00 из 5)

Рейтинг
( 1 оценка, среднее 5 из 5 )
Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Для любых предложений по сайту: [email protected]